Stefanie Kliemt

Doktorand

AG Massenspektrometrie
Department [Proteomik]
Helmholtz-Zentrum
für Umweltforschung - UFZ
Permoserstr. 15
04318 Leipzig, Germany

Tel: 0341 235 4677
Fax: 0341 235 1786
stefanie.kliemt@ufz.de

Persönliche Bild

Lebenslauf

Seit Dez 2010

Doktorandin im Department Proteomik
Thema: „Qualitative und quantitative Analyse von Mediatorproteinen in Knochenwundheilungsprozessen“

06-11 2010

Diplomarbeit im Department Proteomik
Thema: „Oxidativer Stress in Lungenepithelzellen“

04-05 2010

studentische Hilfskraft am Institut für Analytische Chemie

09-12 2009

Berufspraktikum im Umweltanalytiklabor der TÜV Süd Industrie Service GmbH, Dresden

05-09 2009

Studienarbeit am Institut für Analytische Chemie, TU Bergakademie Freiberg
Thema: „Methodenoptimierung für die Trennung von metallbindenden Biomolekülen in der CZE“

2005 – 2010

Studium der Angewandten Naturwissenschaft mit den Vertiefungen Biotechnologie und Microelektronik an der TU Bergakademie Freiberg

2005

Abitur am Bertolt-Brecht-Gymnasium Schwarzenberg

Methoden

• 1D/2D-Gelelektrophorese
• 2D-DIGE (2D-Gelektrophorese mit Fluoreszenzfarbstoffen)
• LC-MS/MS-basierte Identifizierung von Proteinen (SILAC oder labelfrei)
• GC-MS-basierte Identifizierung von VOC’s
• Westernblot
• ELISA

Projektbeschreibung

Zielstellung meiner Promotion ist die Untersuchung des Einflusses artifizieller und nativer extrazellulärer Matrizes auf Osteoklasten und Osteoblasten als Implantatmaterialien zur Unterstützung von Knochenwundheilungsprozessen. Die Arbeit erfolgt im Rahmen des TRR 67 "Funktionelle Biomaterialien in Knochen- Hautgewebe - vom Material zur Klinik" in Zusammenarbeit mit der den SFB-Teilprojekten B1 und B2.
Im Zellmodellsystem wird mittels SILAC (stable isotope labeling by amino acids in cell culture) und anschließender quantitativer Proteomanalyse mittels nano-HPLC/nano-ESI-LTQ Orbitrap MS die zelluläre Antwort auf das Wachstum auf artifiziellen Matrizes auf Proteinebene analysiert. Mit Hilfe einer Clusteringanalyse der Funktionen regulierter Proteine sowie deren Korrelation mit Wachstums- und Adhäsionsmessungen sollen die Eignung der artifiziellen Matrizes beurteilt werden. Es ist außerdem geplant, ausgewählte Zellreaktionen zudem durch weitere unabhängige Methoden zu validieren.


Osteoklasten-assoziierter Rezeptor als Bindeglied zwischen oxidativem Stress und Gefäßkalzifizierung

Der Osteoklasten-assoziierte Rezeptor (OSCAR) ist ein Oberflächenrezeptor aus der Immunglobulin G-ähnlichen Familie und spielt als ko-stimulatorischer Faktor bei der Homöostase des Knochenstoffwechsels und des Immunsystems eine zentrale Rolle. Untersuchungen zeigen eine stimulierbare Expression von OSCAR durch oxidierte Lipoproteine in vaskulären Zellen. In der Entstehung der Atherosklerose gelten oxidiertes Low-density-Lipoprotein (oxLDL) und oxidativer Stress als etablierte Risikofaktoren. Diese führen über Interaktionen mit Immunzellen, Gefäßzellen und Signalen des Knochenstoffwechsels zur Gefäßkalzifizierung, einem Prozess mit großen Ähnlichkeiten zur Osteogenese.
OSCAR dürfte eine bislang unbekannte vaskuläre Funktion und eine zentrale Rolle bei der Progression von der Atherosklerose zur Gefäßkalzifizierung besitzen.
Im diesem Projekt sollen Signalwege identifiziert werden, welche durch die Überexpression bzw. den Knockdown von OSCAR induziert werden.

Kooperationen

AG Dr. Ute Hempel
Institut für Physiologische Chemie, TU Dresden
Fiedlerstr. 42, 01307 Dresden

AG Prof. Dr. Lorenz Hofbauer
Medizinische Klinik III, Universitätsklinikum Dresden
Fetscherstr. 74, 01307 Dresden

AG Prof. Dr. Jan Simon
Klinik für Dermatologie, Venerologie und Allergologie, Universitätsklinikum Leipzig
Philipp-Rosenthal-Str. 23-25, 04103 leipzig

Publikationen

Murugesan, K., Baumann, S., Wissenbach, D.K., Kliemt, S., Kalkhof, S., Otto, W., Mögel, I., Kohajada, T., von Bergen, M., Tomm, J.M. (2013): Subtoxic and toxic concentrations of benzene and toluene induce Nrf2-mediated antioxidative stress response and affect the central carbon metabolism in lung epithelial cells A549
Proteomics 13 (21), 3211-21
http://dx.doi.org/10.1002/pmic.201300126

Kliemt, S.
, Lange, C.
, Otto, W., Hintze, V., Möller, S., von Bergen, M., Hempel, U., Kalkhof, S. (2013):
Sulfated hyaluronan containing collagen matrices enhance cell-matrix-interaction, endocytosis, and osteogenic differentiation of human mesenchymal stromal cells
J. Proteome Res. 12 (1), 378-89.
http://dx.doi.org/10.1021/pr300640h

Goettsch, C., Kliemt, S., Sinningen, K., von Bergen, M., Hofbauer, L.C., Kalkhof, S. (2012):
Quantitative proteomics reveals novel functions of osteoclast-associated receptor in STAT signaling and cell adhesion in human endothelial cells
J. Mol. Cell. Cardiol. 53 (6), 829 - 837
http://dx.doi.org/10.1016/j.yjmcc.2012.09.003

Salbach, J., Kliemt, S., Rauner, M., Rachner, T.D., Goettsch, C., Kalkhof, S., von Bergen, M., Moller, S., Schnabelrauch, M., Hintze, V., Scharnweber, D., Hofbauer, L.C. (2012):
The effect of the degree of sulfation of glycosaminoglycans on osteoclast function and signaling pathways
Biomaterials 33 (33), 8418 - 8429
http://dx.doi.org/10.1016/j.biomaterials.2012.08.028

Schmidt, A.C., Lauckner, S., Lindner, K. (2012):
CZE of sulfur-containing amino acids and peptides and its application to the quantitative study of heavy metal-caused thiol oxidations
Chromatographia 75 (11-12), 661 - 670
http://dx.doi.org/10.1007/s10337-012-2240-6