Dr. Ralph Feltens
Kontakt/Adresse
Dr Ralph Feltens
Wissensch. Mitarbeiter / Gastwissenschaftler
Department Proteomik
Helmholtz-Zentrum
für Umweltforschung - UFZ
Permoserstr. 15
04318 Leipzig, Germany
Tel: 0341 235 1352
Fax: 0341 235 1786
ralph.feltens@ufz.de
Forschungsinteresse / Schwerpunkt
Mein Interesse gilt der Molekularbiologie im Allgemeinen sowie der Anwendung molekularbiologischer Methoden zur Klärung medizinischer Fragestellungen im Besonderen. Mit modernen Verfahren wie der Protein-basierten Massenspektrometrie haben sich in den letzen Jahren neue Möglichkeiten eröffnet, Fragestellungen nachzugehen, deren Bearbeitung bislang technisch nicht möglich war.
Speziesbestimmungen waren über Jahrzehnte die Domäne DNA- und RNA-basierter Verfahren (Polymerase-Kettenreaktion, PCR), die neben ihrer hohen Spezifität aufgrund ihrer immanenten Amplifikation (Vervielfältigung) des Untersuchungs-materials auch eine hohe Sensitivität erreichen. Dem gegenüber steht jedoch ein nicht unerheblicher Zeitaufwand beim Etablieren der jeweiligen Anwendung sowie vergleichsweise hohe Materialkosten bei der routinemäßigen Bearbeitung großer Probenzahlen. Erschwerend kommt insbesondere hinzu, dass in einer PCR-Reaktion prinzipiell nur auf die Anwesenheit eines einzelnen, vorher festzulegenden Erregers untersucht werden kann, weshalb diese Methode für ein Screening nur eingeschränkt geeignet ist.
Artbestimmungen mittels Massenspektrometrie unterliegen diesen Einschränkungen nicht. Daher bin ich der Überzeugung, dass sich diese Methode einen festen Platz nicht nur im Bereich der Grundlagenforschung, sondern auch auf dem Gebiet der Diagnostik sichern wird.
projektspezifische Methoden
- MALDI TOF/TOF, Ultraflex III, Bruker Daltonics
- Messungen von Gemischen intakter Proteine; Spezies-Bestimmung (IPP)
- Massenspektrometrische Analyse von Peptid-Gemischen; Spezies-Bestimmung (SMM)
- Identifizierung von Proteinen durch Peptide Mass Fingerprints (PMF), Fragment Massenspektrometrie (MS/MS)
- Analytischer Nachweis von Proteinkontaminationen mittels Selected Reaction Monitoring (SRM)
Kooperationspartner
Prof. Dr. med. Pietro Nenoff
Prof. Nenoff GmbH
Straße des Friedens 8
04579 Espenhain
Prof. Dr. med. Jan C. Simon
Klinik für Dermatologie, Venerologie
und Allergologie
Philipp-Rosenthal-Str. 23-25
04103 Leipzig
Curriculum Vitae
Seit 2009
Department Proteomics, Helmholtz-Zentrum
für Umweltforschung – UFZ, Leipzig
Gastwissenschaftler
2007 - 2008
Department Umweltimmunologie, Helmholtz-Zentrum
für Umweltforschung – UFZ, Leipzig
Wissenschaftlicher Mitarbeiter;
in vitro Untersuchungen zur Reaktion von Lungenepithelzellen
auf flüchtige organische Verbindungen sowie deren
immunologische Relevanz
2003 - 2006
HNO-Labor der HNO- und Poliklinik, Klinikum der
Johannes Gutenberg -Universität Mainz
Wissenschaftlicher Mitarbeiter;
Vergleichende Expressionsanalysen von Zungentumor-
& Normal¬gewebe sowie von Tumorzellinien mittels 2D-Gelelektrophorese
2002 - 2003
Abteilung Molekularbiologe, Euroimmun AG,
Groß Grönau
Wissenschaftlicher Mitarbeiter;
Expression allergener Milbenproteine für die Verwendung
in diagnostischen Tests; DNA-basierte Diagnostik von
Borrelien (isothermale Amplifikation)
1995 - 2002
Institut für Biochemie, Medizinische Universität
zu Lübeck
Wissenschaftlicher Mitarbeiter (Doktorand, Postdoc);
Promotionsthema: "Isolierung & Charakterisierung der
Proteinuntereinheit der RNase P aus Thermus thermophilus"
1988 - 1995
Institut für Biochemie, Freie Universität Berlin
Studium der Biochemie; Thema der Diplomarbeit:
"Isolierung & Charakterisierung eines die rRNA-Synthese
regulierenden, RNA-bindenden Proteins aus
Thermus thermophilus"
Publikationen
Feltens R, Mögel I, von Bergen M, Mörbt N, Lehmann I
Chlorobenzene induces oxidative stress in human lung epithelial cells
Manuskript in Vorbereitung
Röder-Stolinski C, Fischäder G, Oostingh GJ, Feltens R, Kohse F, von Bergen M, Mörbt N, Eder K, Duschl A, Lehmann I
Styrene induces an inflammatory response in human lung epithelial cells via oxidative stress and NF-kappaB activation
Toxicol Appl Pharmacol. 2008 Sep 1;231(2):241-7
Selivanova O, Heinrich UR, Brieger J, Feltens R, Mann WJ
Fast alterations of vascular endothelial growth factor (VEGF) expression and that of its receptors (Flt-1, Flk-1 and Neuropilin) in the cochlea of guinea pigs after moderate noise exposure
Eur Arch Otorhinolaryngol 2007 Feb;264(2):121-8.
Heinrich UR, Feltens
Mechanisms underlying noise-induced hearing loss
Drug Discovery Today: Disease Mechanisms 2006 Spring Volume3 (1):131-5
Heinrich UR, Brieger J, Selivanova O, Feltens R, Eimermacher A, Schafer D, Mann WJ.
COX-2 expression in the guinea pig cochlea is partly altered by moderate sound exposure.
Neurosci Lett. 2006 Feb 13;394(2):121-6.
Heinrich UR, Selivanova O, Feltens R, Brieger J, Mann W.
Endothelial nitric oxide synthase upregulation in the guinea pig organ of Corti after acute noise trauma.
Brain Res. 2005 Jun 14;1047(1):85-96.
Feltens R, Gößringer M, Willkomm DK, Urlaub H, Hartmann RK.
An unusual mechanism of bacterial gene expression revealed for the RNase P protein of Thermus strains. Proc. Natl. Acad. Sci. 2003 May 13; 100(10):5724-9
Willkomm DK, Feltens R, Hartmann RK.
tRNA maturation in Aquifex aeolicus. Biochimie. 2002 Aug; 84(8):713-22.
Rox C, Feltens R, Pfeiffer T, Hartmann RK.
Potential contact sites between the protein and RNA subunit in the Bacillus subtilis RNase P holoenzyme. J Mol Biol. 2002 Jan 25; 315(4):551-60.
Hansen A, Pfeiffer T, Zuleeg T, Limmer S, Ciesiolka J, Feltens R, Hartmann RK.
Exploring the minimal substrate requirements for trans-cleavage by RNase P holoenzymes from Escherichia coli and Bacillus subtilis. Mol Microbiol. 2001 Jul; 41(1):131-43.
Heide C, Feltens R, Hartmann RK.
Purine N7 groups that are crucial to the interaction of Escherichia coli RNase P RNA with tRNA. RNA. 2001 Jul; 7(7):958-68.
Heide C, Busch S, Feltens R, Hartmann RK.
Distinct modes of mature and precursor tRNA binding to Escherichia coli RNase P RNA revealed by NAIM analyses. RNA. 2001 Apr; 7(4):553-64.
Pfeiffer T, Jorcke D, Feltens R, Hartmann RK.
Direct linkage of str-, S10- and spc-related gene clusters in Thermus thermophilus HB8, and sequences of ribosomal proteins L4 and S10. Gene. 1995 Dec 29; 167(1-2):141-5.